پروتئين ها و اسيدهای آمينه

بدن با پروتئين ها و ساير تركيبات ازته كه به طور دايم تخريب و بازسازي مي شوند , در يك وضعيت پويا قرار دارد . در صورت نداشتن ذخيره مخصوص پروتئ ين, نيازمند دريافت مداوم پروتئين جهت جايگزيني اسيدهاي آمينه از دست رفته است . پروتئين رژيمي منبع ۲۰ اسيد آمينه موجود در بافت هاست . از اين تعداد ۹ تا براي انسان ضروري هستند و بدن نمي تواند آن ها را بسازد , شامل: تريپتوفان, هيستيدين, ليزين, لوسين, ايزولوسين, والين, ترئونين, فنيل آلانين و متيونين . هيستيدين از متيونين و تيروزين از فنيل آلانين ساخته مي شود . بقيه اسيدهاي آمينه كه به آساني توسط بدن ساخته مي شوند, به عنوان اسيدهاي آمينه غير ضروري شناخته مي شوند. محل اصلي متابوليسم اسيدهاي آمينه به جز اسيدها ي آمينه شاخه دار، كبد است . اسيدهاي آمينه شاخه دار(والين, لوسين و ايزولوسين ) عمدتاً در بافت هاي طبيعي , بويژه عضلات قرمز , كليه و بافت چربي تخريب مي شوند . متابوليسم اسيدهاي آمينه شاخه دار در بافت چربي و ماهيچه با آزادسازي گلوتامين و آلانين همراه است . اين اسيدهاي آمينه , گروه آمونيوم را به كبد , حمل مي كنند . به اين ترتيب , در حالت گرسنگي , گلوتامين از طريق گلوكونئوژنز به حفظ غلظت قند خون كمك مي كند . علاوه بر آلانين , ساير اسيدهاي آمينه گليكوژنيك عبارتند از : گليسين, والين, سيستئين, سرين, اسيد آسپارتيك , آسپاراژين, ترئونين, متيونين, گلوتامين, اسيد گلوتاميك , پرولين, آرژينين و هيستيدين.

اسيدهاي آمينه  تريپتوفان , تيروزين, فنيل آلانين و ايزولوسين تا حدودي گليكوژنيك هستند . لوسين و ليزين كتوژنيك هستند . زيرا مستقيماً توليد استيل COA با استواستات مي كنند . تيروزين, فنيل آلانين و ايزولوسين كتوژنيك كامل نيستند, زيرا فقط بخشي از اتم كربن آن ها كتوژن است . اسيدهاي آمينه آروماتيك به عنوان پيش ساز هورمون ها نيز عمل مي كنند . تريپتوفان به سروتونين تبديل مي شود و تيروزين منشاء تيروكسين و كاتكولامين هايي مثل اپي نفرين و نوراپي نفرين است . ميزان مجاز رژيمي  پروتئين  ۰/۸ گرم به ازاي كيلوگرم وزن بدن در روز است .